Открытый доступ Открытый доступ  Ограниченный доступ Платный доступ или доступ для подписчиков

Процессы взаимодействия бактериальной коллагеназы с матрицей ионообменных волокон, хитозана и сукцината хитозана при иммобилизации

Светлана Михайловна Панкова, Фархат Адильжанович Сакибаев, Марина Геннадьевна Холявка, Валерий Григорьевич Артюхов

Аннотация


Исследованы состав и расположение заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков молекулы коллагеназы из Clostridium histolyticum. Определено процентное соотношение аминокислот разных типов на поверхности энзима. Установлено, что заряженные и гидрофобные аминокислотные остатки распределены по поверхности молекулы неравномерно, образуя участки локального скопления. Выдвинуто предположение о том, что наиболее перспективными носителями для иммобилизации бактериальной коллагеназы являются гидрофобные или неполярные полимерные материалы, которые, вероятно, будут взаимодействовать с одним из участков на поверхности молекул фермента, удаленных от активного центра. Выявлено, что гели хитозана и сукцината хитозана являются более перспективными носителями для иммобилизации коллагеназы, чем катионообменное волокно ВИОН КН-1 и анионообменное волокно ВИОН АН-1.

Ключевые слова


коллагеназа из Clostridium histolyticum; иммобилизация; хитозан; сукцинат хитозана; катионообменное волокно ВИОН КН-1; анионообменное волокно ВИОН АН-1

Полный текст:

PDF

Литература


М. Г. Холявка, В. Г. Артюхов, Иммобилизованные биологические системы: биофизические аспекты и практическое применение, Издательский дом ВГУ, Воронежский государственный университет, Воронеж (2017).

U. Eckhard, D. Nu, P. Ducka, et al., J. Acta Crystallographica. Section F: Structural Biology and Crystallization Commun., 64, 419 – 421 (2008).

R. Bauer, J. Jeffrey, S. T. L. Philominathan, et al., J. Bacteriol., 195(2), 318 – 327 (2013).

J. Spiriti, A. Vaart, J. Biochem., 49, 5314 – 5320 (2010).

Н. В. Можина, Г. Н. Руденская, Биомед. химия, 50(6), 539 – 553 (2004).

Б. А. Парамонов, Косметика и медицина, 2, 38 – 48 (2016).

Е. В. Черныш, Н. Е. Мантурова, Эффективная фармакотерапия, 11, 12 – 19 (2012).

С. В. Бондарев, Автореф. дис. канд. мед. наук, Санкт-Петербург (2008).

G. H. Jordan, The Journal of Sexual Medicine, 5, 180 – 187 (2008).

В. А. Письменская, Автореф. дис. канд. мед. наук, Москва (2017).

А. Д. Конон, С. В. Петровский, М. Ю. Шамбурова и др., Медицина экстремальных ситуаций, 2, 45 – 57 (2016).

Y. Hu, E. Webb, I. Singh, et al., J. Biol. Chem., 277, 8366 – 8371 (2002).

А. А. Суслопарова, Н. В. Богачева, И. В. Дармов, Тез. докл. Всерос. конф., Киров (2017), сс. 196 – 204.

Л. М. Алишева, И. В. Красильников, Тез. докл. V Всерос. конф., Санкт-Петербург (2017), сс. 79 – 82.

Н. П. Балабан, Н. Л. Рудакова, М. Р. Шарипова, Биохимия, 77(2), 149 – 159 (2012).

Н. П. Балабан, Н. Л. Рудакова, А. Р. Сабирова и др., Ученые записки Казанского государственного университета, 152(2), 57 – 77 (2010).

U. Eckhard, E. Schönauer, D. Nüss, J. Nat. Struct. Mol. Biol., 18(10), 1109 – 1114 (2010).

C. Mateo, G. Fernandez-Lorente, J. M. Guisan, J. Enzyme Microb. Technol., 40, 1451 – 1463 (2007).

В. В. Мосолов, Протеолитические ферменты, Наука, Москва (1971).

Н. А. Жеребцов, Т. Н. Попова, В. Г. Артюхов, Биохимия, Изд-во Воронеж. ун-та, Воронеж (2002).

В. А. Королева, М. Г. Холявка, С. М. Сазыкина и др., Вестник ВГУ. Серия: Химия. Биология. Фармация, 4, 85 – 89 (2015).

О. H. Lowry, N. J. Rosebrough, A. L. Faar, et al., J. Biol. Chem., 93, 265 – 275 (1951).




DOI: https://doi.org/10.30906/0023-1134-2021-55-5-42-47

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


© Издательский дом «Фолиум», 1993–2022


Наши партнеры:

laboratorka.su    


Наши издания:
Подписаться на наши издания Вы можете через почтовые каталоги агентства «Роспечать» и Объединенный каталог «Пресса России», а также на сайтах агентств «УП Урал Пресс», «Информнаука», «Прессинформ» и «Профиздат»Адрес редакции:
Россия, Москва, Дмитровское шоссе, 157
Тел.: +7 499 258-08-28 (доб. 18)
E-mail: chem@folium.ru